Не «молекулы для запоминания», а архитектура жизни: заряд, форма, растворимость, распад и клиническая цена каждой ошибки.
Катализ, транспорт, защита, движение, передача сигнала — клетка говорит и действует через белки. Их функции не висят в воздухе: они вытекают из химии, формы, заряда и способности менять состояние.
Поэтому свойства белка сразу читаются клинически: почему фермент требует точного pH, почему антитело узнаёт антиген, почему ткань отекает, почему ожог — это молекулярная катастрофа.
Функция белка = состав + форма + заряд + среда.
Измени pH, температуру, соли, воду или укладку — и белок перестанет быть собой. Не философски, а буквально: потеряет активность, выпадет в осадок, разрушится или станет токсичным агрегатом.
Белки — высокомолекулярные соединения. Масса: от 6 000 Да у инсулина до нескольких миллионов Да у миозина и иммуноглобулинов. Размеры: 1–100 нм, то есть коллоидный диапазон.
Белки — биополимеры из 20 протеиногенных α-аминокислот, соединённых пептидной связью –CO–NH–. Содержание азота стабильно: около 15–18%, в среднем ≈16%.
Нативная конформация — рабочее состояние белка. Сломанная форма превращает функцию в патологию: β-амилоид, α-синуклеин, прионы.
Белок — амфолит: он несёт кислотные и основные группы. Суммарный заряд зависит от pH среды.
В изоэлектрической точке растворимость минимальна: белок легче осаждается.
Белковые растворы держатся за счёт двух факторов:
| Способ | Обратимость |
|---|---|
| Высаливание (нейтральные соли) | ✓ Обратимо |
| Спирт / ацетон | ✗ Часто необратимо |
| Нагрев выше Т денатурации | ✗ Необратимо |
| Ионы тяжёлых металлов | ✗ Необратимо |
Денатурация — нарушение вторичной, третичной и четвертичной структуры без разрыва пептидных связей. Первичная структура сохраняется.
Эффект Тиндаля — рассеяние света коллоидными частицами. Подтверждает коллоидную природу растворов.
В электрическом поле белки движутся с разной скоростью: заряд, масса и форма определяют траекторию.
Зависит от pH, ионной силы, гидратации и природы радикалов. При pI растворимость минимальна; при потере гидратной оболочки белок выпадает.
| Фракция | Норма | Доля | Функция |
|---|---|---|---|
| Альбумины | 55–65% | Онкотическое давление, транспорт | |
| α₁-глобулины | 2–4% | Острофазовые белки | |
| α₂-глобулины | 7–10% | Гаптоглобин, церулоплазмин | |
| β-глобулины | 8–12% | Трансферрин, липопротеины | |
| γ-глобулины | 12–22% | Иммуноглобулины |
Кислоты, щёлочи и протеолитические ферменты разрывают пептидные связи. Белок распадается до пептидов и аминокислот.
| Реакция | Цвет | Определяет |
|---|---|---|
| Биуретовая | Фиолетовый | Пептидные связи |
| Нингидриновая | Сине-фиолетовый | α-аминогруппы |
| Ксантопротеиновая | Жёлтый | Ароматические АК |
| Фоля | Чёрный | Цистеин, метионин |
| Миллона | Красный | Тирозин |
Биуретовый метод — один из основных методов определения общего белка в сыворотке крови.
1Белок — высокомолекулярный полимер из 20 аминокислот; азота в среднем ≈16% → коэффициент Кьельдаля 6,25.
2Функцию определяет нативная конформация: I° → II° → III° → IV° структура.
3Белок — амфолит: заряд и растворимость зависят от pH; минимум растворимости — в pI.
4Белковые растворы коллоидны; устойчивость дают заряд + гидратная оболочка.
5Денатурация разрушает пространственную структуру без гидролиза пептидных связей.
6Каждое физико-химическое свойство имеет клиническую тень: от протеинограммы до отёков и прионных болезней.
